domingo, 5 de junio de 2011

enzimas





  • ENZIMAS
    Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.


    funcion:
    La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis. La dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos. Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas.



    Tipos de enzimas digestivas
    Existen alrededor de 20 tipos de enzimas clasificadas en 3 grupos principales:

     Lipasas

    Las lipasas son enzimas específicas originadas en el páncreas que poseen la función de disociar los enlaces covalentes entre lípidos complejos llevándolos al estado de gliceroles y ácidos grasos asimilables por el organismo.

     Peptidasas o Proteasas

    Este grupo enzimático, que se origina en el estómago o en el páncreas, posee la capacidad de actuar sobre los enlaces peptídicos de las macromoléculas proteicas reduciéndolas a monómeros orgánicos denominados aminoácidos.

     Amilasas o Ptialinas

    Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con función de romper los enlaces glucosídicos entre monosacáridos dejándolos de forma individual para ser asimilados. Hay tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas son la amilasa salival, amilasa pancreática y amilasa intestinal (del duodeno).
    Algunos tipos de enzimas digestivas también son secretados como precursores metabólicos.

     Tipos de enzimas

    • Ptialina: la Ptialina actúa sobre los almidones y proporciona mono y disacáridos, se producen en la boca (glándulas salivales) y son conducidas para que actúe por el medio moderadamente alcalino.
    • Amilasa: las amilasas actúan sobre los almidones y los azucares, proporciona glucosa, se produce en él estomago y el páncreas y las condiciones para que actúe es moderadamente ácido.
    • Pepsina: actúa sobre las proteínas , proporciona péptidos y aminoácidos, se produce en el estómago y las condiciones para que actúe es que tiene que estar en un medio muy ácido.
    • Lipasa: actúa sobre las grasas, proporciona ácidos grasos y glicerina, se produce en el páncreas y en el intestino y las condiciones para que actúe en un medio alcalino y previa acción de las sales biliares.

    Amilasas o Ptialinas

    Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con función de romper los enlaces glucosídicos entre monosacáridos dejándolos de forma individual para ser asimilados. Hay tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas son la amilasa salival, amilasa pancreática y amilasa intestinal (del duodeno).
    Algunos tipos de enzimas digestivas también son secretados como precursores metabólicos.

    Amilasa


    Amilasa salival humana. Un ión Calcio es visible en color amarillo.
    La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa.
    En pocas palabras, en biología es una enzima presente en la saliva, que hidroliza el almidon de todo alimento.

    Clasificación

    α-Amilasa

    (Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)
    Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.2

     β-Amilasa

    (Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)
    Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12.

     γ-Amilasa

    (Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa)
    Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. También colabora en el momento de la excitación.

    Usos

    Sirve en el diagnóstico de enfermedades determinando sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas.
    La pepsina es una enzima digestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago; las otras enzimas digestivas importantes son la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836.
    La pepsina se produce en el estómago, actúa sobre las proteínas degradándolas, y proporciona péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido. El pepsinógeno es un precursor de la pepsina, cuando actúa el HCl sobre el pepsinógeno, éste pierde aminoácidos y queda como pepsina, de forma que ya puede actuar como proteasa.
    La pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 4. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 6.
    Corta a los aminoacidos Fenilalanina(Phe), Tirosina(Tyr) y al Triptófano(Trp)en los grupos aminos.

    EXAMEN DE LABORATORIO
    Este puede ser de dos maneras:
    *En sangre
    *En orina
    ·  Espectrofotometria
    RAZONES POR LAS QUE SE SOLICITA EL EXAMEN
    Este examen nos ayuda a eterminar si existe una alteracion en el pancreas.

     VALORES NORMALES
    El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios dan un rango de 40 a 140 U/L.

    SIGNIFICADO CLINICO
    Una de las causas principales para que se puedan encontrar valores aumentados de amilasa en sangre, y en consecuencia en la orina, es la inflamación del páncreas, es decir, una pancreatitis, o también, una inflamación de una glándula salival. Se puede identificar en laboratorio el orígen exacto de la amilasa que ha aumentado, ya que se trata de isoenzimas, es decir, amilasas estrechamente relacionadas pero diferentes, sin embargo, esto no es rutina en un laboratorio clínico, ya que la sintomatología, es decir la semiología clínica suele ser concluyente, y junto con un examen de laboratorio de amilasa, se puede establecer perfectamente el orígen del aumento de la amilasa.

    Lipasa

     

    La lipasa es una enzima ubicua que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol. Las lipasas se encuentran en gran variedad de seres vivos.
    Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos, es idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que se supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a través de la circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas.
    Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por dos mecanismos:
    • Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc).
    • Hormonal, a través de la hormona gastrina.
    En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestión de grasas, la reconstitución del organismo y el metabolismo lipoproteico. Las células vegetales las producen para fabricar reservas de energía.
    Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son múltiples y van desde la fabricación de detergente, la industria de la leche y los quesos, panaderías para mejoramiento de sabores, industria de bebidas, producción de productos químicos de interés por medio de enlaces éster, polimerización e incluso se hacen investigaciones para la producción de biodiésel.

    EXAMEN DE LABORATORIO
    La pancreatitis aguda es una enfermedad de variada presentación clínica que produce un proceso inflamatorio local que lleva a una respuesta inflamatoria sistémica en la mayoría de los casos.
    Su diagnóstico se basa en tres pilares fundamentales: la clínica, los exámenes de laboratorio y los métodos de imágenes.

    En líneas generales concluimos que aun hoy los exámenes complementarios de mayor valor para el diagnóstico de pancreatitis aguda en un paciente con un cuadro clínico compatible son el dosaje de los niveles sanguíneos de las enzimas pancreáticas amilasa y lipasa.




    Para la realización de este examen se necesita sangre de un tubo sin anticoagulante para la obtención de suero.

    Espectrofotometria

    RAZONES POR LAS QUE SE REQUIERE EL EXAMEN DE LIPASA
    Este examen se hace para evaluar alguna patología en el páncreas.
    La lipasa aparece en la sangre cuando el páncreas presenta daño.

    VALORES NORMALES
    0 a 160 unidades por litro (U/L). Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen.
    SIGNIFICADO CLINICO
    El diagnóstico clínico de la pancreatitis aguda puede ser sustentado por el incremento en los valores séricos de amilasa y de lipasa. Valores séricos de lipasa por encima de tres veces el límite superior de lo normal son característicos de pancreatitis aguda y muy raramente se presentan en otras entidades clínicas.

     Incrementos leves de los niveles de estas enzimas se pueden presentar en casos de úlcera perforada, isquemia mesentérica e insuficiencia renal.
    Si disponemos con facilidad y rapidez de la medición de la lipasa sérica, ésta podría ser más útil ya que es mas específica que la amilasa en algunas enfermedades donde el nivel de ésta última se puede incrementar y ocasionar algunas dificultades o incertidumbres diagnósticas.
    ]

    Enzimas cardiacas son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras del miocardio (músculo
    cardiaco).

    Las enzimas cardiacas son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las células
    musculares de corazón, denominados cardiocitos.
    En una situación donde el corazón esta sufriendo un daño, como por ejemplo un infarto agudo de miocardio (IAM),donde los cardiocitos mueren por la falta de oxigeno, las enzimas cardiacas aumentan en sangre y se las puede dosar en un análisis sanguíneo.

    ENZIMAS HEPATICAS
      El término "pruebas de función hepática"  es aplicado a una variedad de pruebas de sangre para averiguar el estado general del hígado y del sistema biliar. Las pruebas rutinarias de función hepática pueden dividirse entre las que son valores reales de la función hepática, como seroalbúmina o tiempo de protombina; y aquellas que son simplemente marcadores de la enfermedad hepática o del sistema biliar, como las diferentes enzimas hepáticas. Además de las pruebas hepáticas usuales que se obtienen a través de los paneles automatizados de químicas serológicas rutinarios, los médicos podrían ordenar pruebas hepáticas más específicas, como las pruebas de serología viral o las pruebas autoinmunes que, cuando son positivas, pueden determinar la causa específica de una enfermedad hepática.
    Existen dos categorías generales de enzimas hepáticas.

    Enfermedades del hígado: Destacan las hepatitis, el excesivo consumo de alcohol, cirrosis y todas aquellas enfermedades en las que se depositan sustancias en el hígado de forma excesiva, como la grasa (esteatosis hepática o hígado graso). 







    FOSFATASA
    Una fosfatasa es una enzima del grupo de las esterasas que cataliza la eliminación de grupos fosfatos de algunos sustratos, dando lugar a la liberación de una molécula de ion fosfato y la aparición de un grupo hidroxilo en el lugar en el que se encontraba esterificado el grupo fosfato. Esta reacción es opuesta a la de fosforilación (realizada por las enzimas quinasas.
    Hay dos tipos fosfatasa alcalina y fosfatasa acida.
    FOSFATASA ALCALINA
    La fosfatasa alcalina (ALP) es una enzima hidrolasa responsable de eliminar grupos de fosfatos de varios tipos de moléculas como nucleótidos, proteínas y alcaloides.
    La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto-fosfórico-monoéster hidrolasa.
     Estas enzimas proceden de la ruptura normal de las células sanguíneas y de otros tejidos, muchas de ellas no tienen un papel metabólico en el plasma excepto las enzimas relacionadas con la coagulación y con el sistema del complemento. La fosfatasa es una enzima clasificada dentro de las hidrolasas. Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente alta en huesos, hígado, placenta, intestinos y riñón.
    Tanto el aumento, así como su disminución en plasma tienen significado clínico.

    EXAMEN DE LABORATORIO

    • Espectrofotometria

    La persona no debe comer ni beber nada durante un período de 6 horas antes del examen, a menos que el médico dé instrucciones para hacer otra cosa.
    Muchos medicamentos pueden afectar el nivel de fosfatasa alcalina en la sangre y es probable que el médico aconseje dejar de tomar algunos de ellos antes del examen.
    Los medicamentos que alteran la fosfatasa son:

  • Alopurinol

  • Antibióticos

  • Medicamentos antinflamatorios

  • Píldoras anticonceptivas

  • Algunos medicamentos para la artritis

  • Algunos medicamentos para la diabetes

  • Clorpromazina

  • Cortisona


  • Antidepresivos tricíclicos


  • RAZON POR LA QUE SE PIDE EL EXAMEN
    Este examen se hace para diagnosticar enfermedad del hígado y del hueso o para ver si los tratamientos para dichas enfermedades están funcionando. Puede incluirse como parte de las pruebas de la función hepática de rutina.

    VALORES NORMALES

    El rango normal es de 44 a 147 UI/L (Unidades internacionales por litro), aunque éstos valores pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro, al igual con la edad y el sexo de la persona. Los niveles altos de FA normalmente se observan en niños que presentan un aumento repentino en su crecimiento y en las mujeres embarazadas.
    Los valores de referencia depende del tipo de reactivo que se este utlizando.



    SIGNIFICADO DE VALORES ANORMALES
    Los niveles de la fosfatasa alcalina superiores a los normales pueden deberse a:
    • Obstrucción biliar
    • Enfermedad ósea
    • Hepatitis
    • Leucemia
    • Enfermedad hepática




    Por otro lado, los niveles de la fosfatasa alcalina (hipofosfatasemia) inferiores a los normales pueden deberse a:
    • Desnutrición
    • Deficiencia de proteína
    FOSFATASA ACIDA

     Las fosfatasas ácidas (FA) son enzimas hidrolíticas, de localización lisosómica, pertenecientes al grupo de las fosfomonoesterasas, que actúan sobre los ésteres del ácido fosfórico.

    EXAMEN DE LABORATORIO


    • Espectrofotometría Cinético a 405 nm






    UTILIDAD CLINICA

     La prueba de la fosfatasa acida se usa principalmente para vigilar las concentraciones de la fosfatasa acida en el suero de varones que han sido diagnosticados con cáncer prostático y para vigilar cuando se encuentran en tratamiento, para evaluar la respuesta ala terapéutica.





    VALORES DE REFERENCIA
    Los valores de referencia son:
     Fosfatasa ácida: < 11 mU/ml  
      
    SIGNIFICADO CLINICO
    Las fosfatasas ácidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente altas sus cantidades en próstata, estómago, hígado, músculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.
    Se ha visto que en individuos con carcinoma de próstata, se produce una elevación en los niveles de la enzima en suero, como consecuencia del aumento de isoenzima prostática. Cuando no se ha producido metástasis y el tumor se encuentra circuns-cripto a la glándula, el incremento será pequeño o nulo. En cambio, éste será importante cuando existe compromiso de otros tejidos, especialmente, el óseo.

    ENZIMAS CARDIACAS
     Son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las celulas musculares del corazón denominadas cardiociotos. son marcadores de lesiones que ocurren en la fibras del miocardio.  
    LDH
    La lactato deshidrogenasa es una enzima catalizadora que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo.
     Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reacción redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD+. Dado que la enzima también puede catalizar la oxidación del hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).
    Participa en el metabolismo energético anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de la glucólisis) para regenerar el NAD+, que en presencia de glucosa es el sustrato limitante de la vía glucolítica.


     La LDH se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, como el corazón, el hígado, los riñones, el músculo esquelético, el cerebro, las células sanguíneas y los pulmones.

    La LDH pasa a la sangre ante toda destrucción de estos tejidos (traumática, infecciosa o neoplásica), por lo que su elevación en el suero es un signo inespecífico de organicidad de un proceso, es decir, de que un órgano o tejido ha sido lesionado.

    La LDH tiene un gran variedad de isoenzimas con leves diferencias en su estructura, que sugieren diferentes orígenes por cada tejido:
    • La LDH1 del corazón, msculos, y hematíes
    • La LDH2 del sistema retículo endotelial y leucocitos
    • La LDH3 de los pulmones
    • La LDH4 de los riñones, placenta y páncreas.
    • La LDH5 del hígado y msculo
    EXAMEN DE LABORATORIO
    Se utiliza para evaluar la presencia de lesiones en los tejidos. La LDH2 en personas normales es el mayor constituyente del LDH total. Cuando algn tejido que contiene LDH se encuentra lesionado vierte más cantidad de LDH a la sangre por ello aparece elevada ante cualquier lesión de corazón, hígado, riñones, msculo, etc.

    VALORES NORMALES

    Un rango típico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro).

    SIGNIFICADO CLINICO
    La LDH pasa a la sangre ante toda destrucción de estos tejidos (traumática, infecciosa o neoplásica), por lo que su elevación en el suero es un signo inespecífico de organicidad de un proceso, es decir, de que un órgano o tejido ha sido lesionado. También es un índice de proliferación en el seguimiento de una neoplasia y es relatívamente valiosa para el diagnóstico y seguimiento del infarto agudo de miocardio pues su elevación en este proceso es poco específica.
    Los niveles aumentados de LDH pueden indicar:
      

    CPK

    La Creatin Kinasa (CK), también conocida como Creatin FosfoKinasa (CPK) es una enzima, presente en varios tipos de tejido muscular.
    Su función es la catálisis de Fosfocreatina o CP, para facilitar que en el músculo se libere la energía que éste requiere para su contracción.
    La creatina-fosfocinasa es una enzima que se encuentra predominantemente en el corazón, el cerebro y el músculo esquelético


    Se distinguen tres tipos o isoenzimas de la CPK:
    • CPK-1 ó CPK-BB, presente en el tejido cerebral y pulmón
    • CPK-2 ó CPK-MB, de origen cardiaco 
    • CPK-3 ó CPK-MM, de origen músculo esquelético
    EXAMEN DE LABORATORIO
     Este examen de labortaorio se realiza en suero mediante espectrofotometria. 

    RAZONES POR LAS QUE SE SOLICITA EL EXAMEN
    Cuando el nivel total de creatina-fosfocinasa es muy alto, generalmente significa que ha habido lesión o estrés en el corazón, el cerebro o el tejido muscular. Por ejemplo, cuando se presenta un daño en el músculo, la creatina-fosfocinasa se filtra al torrente sanguíneo. Determinar cuál forma específica de creatina-fosfocinasa está elevada le ayuda al médico a indicar cuál es el tejido que ha sido dañado.


    Este examen se puede utilizar para:
    VALORES NORMALES

    Hombres24 - 195U/L
    Mujeres 24 - 170U/L


    SIGNFICADO DE LOS RESULTADOS ANORMALES
    Los niveles de creatina-fosfocinasa elevados se pueden observar en pacientes que presenten:

    • Ataque cardíaco
    • Lesión cerebral o accidente cerebrovascular
    • Inflamación del músculo cardíaco (miocarditis)
    • Delirium tremens
    • Dermatomiositis o polimiositis
    Estas son algunas de las enzimas que sirven a nuestro cuerpo en sus funciones mas importantes; estas son necesarias en nuestros organismo.











  • . TGO: Transaminasa glutamico oxalacética. Está presente en casi todos los órganos, dentro de las células, y que cuando se encuentra en sangre en niveles muy elevados significa que ha habido destrucción celular









  • TGP : Transaminasa glutamico pirúvica. Se localiza principalmente en el hígado y su misión es la fabricación de glucosa.  



  • La TGO está presente en las isoenzimas citosólicas y mitocondriales del hígado, músculos esquelético y cardíaco, riñón, cerebro, páncreas, pulmones, leucocitos y glóbulos rojos. Es menos específica y sensible para el hígado.
    La TGP es una enzima citosólica que se encuentra en altas concentraciones en el hígado, por lo cual es más específica de este órgano. La lesión hepatocelular y no necesariamente la muerte celular desencadenan la liberación de estas enzimas en la circulación.

    EXAMEN DE LABORATORIO
    Las transaminasas son unas enzimas, principalmente localizadas en el hígado.
    Para determinar las transaminasas es necesario un análisis de sangre. Es una prueba sencilla que lo único que requiere es una extracción de sangre del paciente en ayunas y que generalmente se extrae de una vena del antebrazo. Previamente a la extracción es necesario que el paciente, unos días antes, haga una dieta en la que no sobrecargue el hígado, no tomando alcohol, escasas proteínas y grasas, y también es importante no realizar esfuerzos físicos importantes.

    VALORES NORMALES
    • Los niveles normales de TGO en sangre son: 5-40 U/ml.
    • Los niveles normales de TGP son: 5-30 U/ml.  
    Cuando realizamos un análisis de sangre la proporción que nos encontramos de TGO en relación con TGP es: TGO / TGP: 1/3.
    Se utilizan en la clínica para la confirmación diagnóstica del infarto agudo de miocardio (junto con la determinación de otras sustancias) y para el estudio de enfermedades hepáticas o musculares.
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    SIGNIFICADO CLINICO
    Una aumento en el valor de las transaminasa puede deberse a los siguientes casos:


  • Enfermedades del páncreas: Cuando se inflama el páncreas, ya sea por el alcohol o por infecciones víricas, se produce también un aumento de las transaminasas.
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